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• 21．

  Altered Functional Characteristics of Circularly Permuted GroEL Variants 、 Tomohiro Mizobata, Tatsuya Uemura, Toshifumi Mizuta, Yusuke Yakushiji, Kazuhiro Isaji, Takuya Okada, Kunihiro Hongo, and Yasushi Kawata 、 The 3rd International Symposium on Protein Community 、 0巻 0号 （頁 102） 、 2010年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

• 22．

  Isolation of short peptide fragments from alpha-synuclein fibril core identifies a residue important for fibril nucleation: a possible implication for diagnostic applications 、 Yagi, H. Takeuchi, H. Ogawa, S. Ito, N. Sakane, I. Hongo, K. Mizobata, T. Goto, Y. Kawata, Y. 、 Biochimica et Biophysica Acta 、 1804巻 10号 （頁 2077 ～ 2087） 、 2010年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 23．

  Suppression of Sup35NM amyloid fibril formation by group II chaperonin from Thermoplasma acidophilum 、 Kentaro Noi, Aya Kitamura, Hidenori Hirai, Kunihiro Hongo, Tomohiro Mizobata, and Yasushi Kawata 、 The 3rd International Symposium on Protein Community 、 0巻 0号 （頁 103） 、 2010年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

• 24．

  Isolation of short peptide segments from alpha-synuclein fibril core identifies a residue important for fibril nucleatio 、 Yasushi Kawata, Hisashi Yagi, Hideki Takeuchi, Kunihiro Hongo, Tomohiro Mizobata, Yuji Goto 、 Protein Science Special Issue: The 24th Annual Symposium of The Protein Society, August 1-5, 2010, San Diego, California 、 19巻 S1号 （頁 0） 、 2010年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

• 25．

  Detection of the conformational change by NMR that leads to GroES amyloid fibril formation from a disordered state 、 Hisanori Iwasa, Shunsuke Meshitsuka, Kunihiro Hongo, Tomohiro Mizobata, and Yasushi Kawata 、 The 3rd International Symposium on Protein Community 、 0巻 0号 （頁 102 ～ 103） 、 2010年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

• 26．

  A potentially versatile nucleotide hydrolysis activity of group II chaperonin monomers from Thermoplasma acidophilum 、 Noi, K. Hirai, H. Hongo, K. Mizobata, T. Kawata, Y. 、 Biochemistry 、 48巻 40号 （頁 9405 ～ 9415） 、 2009年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 27．

  Mechanical unfolding of covalently linked GroES: evidence of structural subunit intermediates 、 Sakane, I. Hongo, K. Mizobata, T. Kawata, Y. 、 Protein Science 、 18巻 1号 （頁 252 ～ 257） 、 2009年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 28．

  Gly192 at hinge 2 site in the chaperonin GroEL plays a pivotal role in the dynamic apical domain movement that leads to GroES binding and efficient encapsulation of substrate proteins 、 Machida, K. Fujiwara, R. Tanaka, T. Sakane, I. Hongo, K. Mizobata, T. Kawata, Y. 、 Biochimica et Biophysica Acta 、 1794巻 9号 （頁 1344 ～ 1354） 、 2009年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 29．

  Fibril formation of hsp10 homologue proteins and determination of fibril core regions: differences in fibril core regions dependent on subtle differences in amino acid sequence. 、 Yagi, H., Sato, A., Yoshida, A., Hattori, Y., Hara, M., Shimamura, J., Sakane, I., Hongo, K., Mizobata, T. & Kawata, Y. 、 J Mol Biol 、 377巻 0号 （頁 1593 ～ 1606） 、 2008年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 30．

  Hydrophilic Residues 526KNDAAD531 in the Flexible C-terminal Region of the Chaperonin GroEL Are Critical for Substrate Protein Folding within the Central Cavity. 、 Machida, K., Kono-Okada, A., Hongo, K., Mizobata, T. & Kawata, Y. 、 J Biol Chem 、 283巻 0号 （頁 6886 ～ 6896） 、 2008年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 31．

  Functional Characterization of the Recombinant Group II Chaperonin {alpha} from Thermoplasma acidophilum. 、 Hirai, H., Noi, K., Hongo, K., Mizobata, T. & Kawata, Y. 、 J Biochem 、 143巻 0号 （頁 505 ～ 515） 、 2008年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 32．

  A novel ATP/ADP hydrolysis activity of hyperthermostable group II chaperonin in the presence of cobalt or manganese ion. 、 Hongo, K., H. Hirai, C. Uemura, S. Ono, J. Tsunemi, T. Higurashi, T. Mizobata and Y. Kawata 、 FEBS Lett 、 580巻 1号 （頁 34 ～ 40） 、 2006年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 33．

  Multiple Structural Transitions of the GroEL Subunit Are Sensitive to Intermolecular Interactions with Cochaperonin and Refolding Polypeptide. 、 Yoshimi, T., K. Hongo, T. Mizobata and Y. Kawata 、 J Biochem (Tokyo) 、 139巻 3号 （頁 407 ～ 419） 、 2006年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 34．

  Amyloid fibril formation of synthetic core peptides derived from alpha-synuclein amyloid fibrils 、 Hisashi Yagi, Shiho Ogawa, Jun Shimamura, Kunihiro Hongo, Tomohiro Mizobata, and Yasushi Kawata 、 International Symposium on Life of Proteins 、 0巻 0号 （頁 105） 、 2005年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

• 35．

  Amyloid-like fibril formation of co-chaperonin GroES: nucleation and extension prefer different degrees of molecular compactness 、 Higurashi, T., H. Yagi, T. Mizobata and Y. Kawata 、 J Mol Biol 、 351巻 5号 （頁 1057 ～ 1069） 、 2005年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 36．

  Amyloid Fibril Formation of {alpha}-Synuclein Is Accelerated by Preformed Amyloid Seeds of Other Proteins: IMPLICATIONS FOR THE MECHANISM OF TRANSMISSIBLE CONFORMATIONAL DISEASES. 、 Yagi, H., E. Kusaka, K. Hongo, T. Mizobata and Y. Kawata 、 J Biol Chem 、 280巻 46号 （頁 38609 ～ 38616） 、 2005年 、 学術雑誌 、 査読有り 、 共著 、 英語

• 37．

  Role of flexible C-terminal amino acid residued in the GroEL function 、 Koudai Machida, Akane Kono-Okada, Masaaki Taniguchi, Kunihiro Hongo, Tomohiro Mizobata, and Yasushi Kawata 、 International Symposium on Life of Proteins 、 0巻 0号 （頁 105） 、 2005年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

• 38．

  Elucidation of the molecular movements of the bacterial chaperonin GroEL using mutagenesis and fluorescence analysis 、 Tomohiro Mizobata 、 Joint symposium of Biotechnology between Tottori University and Pukyong University 、 0巻 0号 （頁 33 ～ 38） 、 2005年 、 国際会議proceedings 、 単著 、 英語

• 39．

  Conformational changes of the GroEL subunit are sensitive to various intra- and intermolecular signals 、 Tomohiro Mizobata, Tatsunari Yoshimi, Kunihiro Hongo, and Yasushi Kawata 、 International Symposium on Life of Proteins 、 0巻 0号 （頁 121） 、 2005年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

• 40．

  Characterization of group II chaperonin alpha-16 from Thermoplasma acidophilum 、 Hidenori Hirai, Kentaro Noi, Kunihiro Hongo, Tomohiro Mizobata, and Yasushi Kawata 、 International Symposium on Life of Proteins 、 0巻 0号 （頁 105） 、 2005年 、 国際会議proceedings 、 共著 、 英語

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